1. Concepte
2. Aminoàcids
2.1. Estructura
2.2. Propietats
2.3. Classificació
2.4. Aminoàcids essencials.
3. Formació dels polipèptids4. Propietats de les proteïnes
5. Conformació de les proteïnes
6. Nivells d'organi tzació de les proteïnes
6.1. Estructura primària
6.2. Estructura secundària
6.3. Estructura terciària .
6.4. Estructura quaternària
7. Desnaturalització de les proteïnes
8. Importància biològica de les proteïnes
9. Classificació de les proteïnes
Nivells estructurals de les proteïnes
Altra animació sobre els nivells estructurals de les proteïnes més complexa
Com actuen les forces hidrofòbiques en el plegament de les proteïnes?
Els aminoàcids són amfòters i poden amortir els canvis de pH
ANIMACIÓ Formació de l'enllaç peptídic
Estructura tridimensional de les proteïnes
Les proteïnes, contrariament amb el que passava amb altres biomolècules estudiades anteriorment són molècules específiques. L’especificitat és una propietat molt relacionada amb la seua gran versatilitat funcional. Cada proteïna du a terme una determinada funció, pròpia i exclusiva. Això és possible perquè cada proteïna té una seqüència d'aminoàcids pròpia que serà la responsable de la seua funció exclusiva. A més, no totes les proteïnes són iguals en tots els organismes; cada espècie i fins i tot cada individu pot posseir proteïnes específiques pròpies fet que es posa de manifest als procesos de rebuig d’òrgans transplantats. La semblança en tre proteïnes és un grau de parentiu entre espècies , por la qual cosa s ’utilitza per a la construcció d'"arbres filogenètics ".
La seqüència específica d'aminoàcids d'una proteïna ve donada, al seu torn, per la seqüència específica de desoxiribonucleòtids (A, T, G i C) que forma el seu DNA. així doncs, les proteïnes no són mers polímers linials d'aminoàcids. Cada proteïna presenta una composició química específica (% d'aparició dels diferents aminoàcids), una seqüència específica d'aquests aminoàcids i, com a conseqüència, una forma tridimensional fixa i pròpia d'aquesta proteïna (forma nativa) que serà la responsable final de la seua funció biològica.
"Dogma" de la biologia molecular modificat
Molts dels enllaços de la cadena polipeptídica permeten la l liure rotació dels àtoms d'aquesta; ja sabem que els enllaços peptídics tenen una mobilitat molt més reduïda: en teoria la molècula de proteïna podria adoptar nombroses formes o conformacions 3 D; tanmateix, en condicions fisiològiques, les cadenes polipeptídiques es pleguen spontàniament des del moment de la seua síntesi al ribosoma, tot adoptant una forma tridimensional característica, l'anomenada forma nativa, que és la conformació tridimensional més estable .
Procés de síntesi d'una proteïna al ribosoma: Traducció
Aquest plegament espontani es deu a les interaccions mitjançant enlaços febles entre les diferents cadenes laterals R dels aminoàcids, així com les interaccions existents amb les molècules d'aigua que envolten la proteïna. Un exemple molt visual per entendre aquest plegament espontani de les proteínes seria el cas que els alumnes del centre estigueren al pari, emmanillats els uns amb els altres per ordre de matrícula (enllaços covalents). Crec que tots acceptaran que després d'un moment, aquesta fila d'alumnes es plegara espontàniament en funció de les afinitats (i repulsions) existents entre els alumnes que formen aquesta llarga cadena. Obviament, aquestes unions són més molt febles (enllaços febles) però després d'un temps s'estabilitzaria en una forma plegada determinada (forma nativa)
PRINCIPALS ENLLAÇOS RESPONSABLES DE L'ESTABILITZACIÓ DE LA CONFORMACIÓ TRIDIMENSIONAL DE LES PROTEÏNES
- Pont d'hidrogen
** Entre dos enlla ços peptídics (interpeptídic)
** Entre un enllaç peptídic i una cadena lateral
** Entre dos cadenes laterals R
- Interaccions iòniques entre cadenes laterals carregades a pH fisiològic .
- Interaccions hidrofòbiqes entre cadenes laterals apolars amb tendència d’excloure el contacte amb l'aigua .
- Ponts disulfur entre dos cadenes o a l' interior de la mateixa cadena . Aquest enllaç és covalent , de natura forta i més estable que es produeix per la interacció de dos grups -SH de la cadena lateral de l'aminoàcid cisteïna
Un dels factors que governen el plegament de les proteïnes és la distribució de les cadenes laterals dels aminoàcids polars i carregats, per una banda i les cadenes laterals dels aminoàcids apolars. Aquests últims procuren agrupar-se a l'interior de la molècula a fi d'evitar el contacte amb el medi aquós. Les cadenes laterals polars i carregades es disposen a l'exterior de la molècula proteica on poden interacionar amb les molècules d'aigua o amb altres grups polars de la pròpia molècula. Una imatge que us pot ajudar a entendre això, la teniu ací. També aquesta animació YOUTUBE
De totes les seqüències possibles d'aminoàcids són aquelles que permeten formar estructures tridimensionals estables capaces de realitzar unes determinades funcions les que van ser seleccionades en el procés vital. recordeu que moltes funcions dinàmiques de les proteïnes, com la funció enzimàtica requereix d'un ajut tridimensional molt fi amb les molècules sobre les que actua.
Hi trobem dos tipus de conformació:
* Proteïnes fibroses :constituïdes per cadenes polipeptídiques ordenades al llarg d'un eix, tot formant fibres o làmines; es tracta de materials resistents, insolubles , amb funcions estructurals : ex:col·la gen , ceratina .
* Proteïnes globulars ; constituïdes per cadenes polipeptídiques força plegades que adopten formes esfèriques o globulars compactes; són solubles en aigua i desenvolupen funcions dinàmiques . ex: miosina, enzims, etc .
NIVELLS ESTRUCTURALS DE LES PROTEÏNES
Animació sobre els nivells estructurals de les proteïnes
Per facilitar l 'estudi de l 'estructura de les proteïnes, el que fem es descompondre aquesta en diversos nivell d'organització, cadascun dels quals es constitueix a partir del nivell inferior.Estructura primaria.
Constituïda per la disposició lineal dels aminoàcids en la cadena peptídica. Ens indica quina és la composició en aminoàcids i la sequència d'aquestos, la qual determinarà la forma tridimensional de la proteïna ien darrer terme la seua funció biològica.
Estructura secundària
Es refereix a l'ordenació regular i periòdica en l'espa i de les cadenes polipeptídiques al llarg d'una direcció de l'espai. A més dels enllaços peptídics que configuren l'estructura primària d'una proteïna, és possible que s'establisquen interaccions de tipus pont d'hidrogen entre grups polars de deferents aminoàcids de la cadena polipeptídica. Aquests enllaços no covalents permeten que la molècula adopte una conformació estable que constitueix la seua estructura secundària. Mitjançant la tècnica per difracció per raigs X s ' arribà a saber que l'estructura primària de les proteïnes es plegava adoptant dos configuracions espacials, l'a- hèlix i la b- laminar.
* Enl'a- hèlix, l 'estructura primària s' enrrotlla sobre si mateixa tot formant una espiral dextrògira, que s 'estabilitza pels ponts d'hidrogen formats entre els grups -NH- i CO- dels enllaços peptídics . Aquesta estructura comporta una periodicitat en haver-hi 3,6 aminoàcids en cada volta d'hèlix, de manera que cada aminoàcid est ableix contacte amb dos aminoàcids situats en l 'espira superior i i nferior. Com que en aquesta posicióno hi participen les cadenes laterals, situades cap a l'exterior, diferents seqüències d'aminoàcids poden adoptar aquesta mateixa configurció 2ª.
Estructura d'a- hèlix amb ponts d'hidrogen estabilitzant l'hèlix
No totes les sequències adopten la configuració a, ja que la presència de determinats aminoàcids desestabilitza
l'estructura, ja siga perquè tenen cadenes laterals molt voluminoses o per la presència de càrregues elèctriques del mateix signe a dos cadenes laterals pròximes; per aquesta raó els segments que presenten aquesta configuració a són sovint curts i apareixen units el uns als altres per mitjà de porcions que mostren una conf iguració irregular i amb angles més o menys aguts entre si .
* La configuració b- laminar està formada per la interacció de polipèptids situats en posició paral·lela o antiparal·lela. La conformació s'estabilitza per mitjà de ponts d' hidrogen entre els àtoms de l'enllaç peptídic. El resultat és que les diferents regions de la cadena s'associen per formar làmines plegades en zigi-zaga.
Estructura terciària
La mioglobina és una proteïna globular amb estructura terciària
És la configuració espacial definitiva que adopten les diferents regions de la cadena polipeptídica (cadascuna amb la corresponent estructura secundària, a- hèlix o b-laminar) com a consequència de les interaccions establertes entre els diferents punts de la cadena; Ara hi intervenen les cadenes laterals El resultat és que l'estructura secundària es plega successivament, com un cabdell , fins a formar la proteïna globular.
En una proteïna globular hi ha una proporció variable d'a- hèlix o de làmines b, però sempre es distribueixen de forma tal que a l'interior trobem sequències amb la configuració b- laminar i l a superfície està formada per a- hèlix
L'estabilització de l' estructura terciària ve donada per enllaços :
Estructura quaternària
Constituïda per l 'associació de vàries cadenes peptídiques amb estructura terciaria, donant lloc a un agrupament de subunitats proteiques o protòmers. L' associació entre aquestes subunitats s' estableix per unions dèbils, de tipus ponts d'hidrogen, iònics, forces de Van der Waals; en alguns casos apareixen ponts disulfur entre dos cadenes.
Estructura quaternària de l'hemoglobina. La proteïna està formada per 4 cadenes polipeptídiques i un grup hemo
En el cas de les proteïnes fibroses , com el col·lagen, les cadenes que interaccionen tenen una estructura secundària, mentre que les proteïnes globulars que presenten estructura quaternària estan formades per l'associació de cadenes amb estructura terciària (hemoglobina)
Els protòmers que formen l 'estructura quaternària formen estructures més grans com dímers (citocrom C), tetràmers (hemoglobina) i en general polímers (filaments d'actina i miosina, ribosomes, càps dia dels virus,etc)
Nivells estructurals de les proteïnes
Desnaturali tzació de l es proteïnes
Les proteïnes únicament tenen funció biològica dintre d'uns límits de temperatura i pH. Si aquestos s'ultrapassen, la proteïna perd la seua actvitat en perdre la seua estructura tridimensional característica. Aquest procés es diu desnaturalització. L'efecte més visible de la desnaturalització és el descens de a solubilitat de la molècula, per la qual cosa, la proteïna desnaturalitzada precipita i esdevé insoluble. Un exemple molt conegut d'aquest fenomen és el que li passa a un ou en calfar-lo (perd la seua estructura globular, soluble, i passa a adoptar una forma fibrosa i insoluble). De vegades aquest procés pot ser reversible (renaturalització) si varien novament les condicions del medi. Al cas de ou bollit, és clar que no.
La desnaturalització radica en el trencament dels enllaços dèbils i ponts disulfur que provoca la desestabilització de les estructures secundària, terciària i quaternària. Els enllaços peptídics, altrament,romanen inalterats. En el cas de l'augment de temperatura, la causa del trencament dels enllaços febles és fàcil d'entendre. L'augment de temperatura fa que augmente l'energia cinètica de la molècula que facilita el trencament dels enllaços febles. En el cas de canvis de pH també és produeix aquest trencament,ja que hi ha canvis en les càrregues de les cadenes laterals dels aminoàcids caregats
