Tema 5 Proteïnes
1. Concepte
2. Aminoàcids
3. Formació dels polipèptids
4. Conformació de les proteïnes. Nivells d'organització
5. Desnaturalització de les proteïnes
6. Importància biològica de les proteïnes
7. Concepte de biocatalitzador. Els enzims i la seua importància1- Concepte
Les proteïnes són biomolècules formades bàsicament per C, O, H i N; també sol presentar-se el S i amb menor freqüència P, Fe, Cu, Mg i altres elements. Constitueixen aproximadament el 50% del pes sec de la cèl·lula i són les molècules fonamentals de l'organització cel·lular, no solament per la seua abundància, sinó per la gran varietat de funcions que realitzen. Químicament són cadenes lineals d'unes unitats més senzilles anomenades aminoàcids.
2- Aminoàcids
Els aminoàcids són molècules que presenten al mateix temps un grup àcid (carboxil) -COOH i un grup amino -NH2 . Entre ells es diferencien per un radical variable R que varia des d'un H a cadenes lineals o cícliques. A les proteïnes hi són presents 20 aminoàcids diferents.
Fòrmula general d'un aminoàcid
3. Formació de proteïnes a partir d'aminoàcidsLa unió entre aminoàcids per formar les proteïnes es realitza mitjançant l'enllaç peptídic, entre un grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino del següent. La molècula resultant s'anomena (poli)pèptid. Les proteïnes estan formades de una o vàries cadenes polipeptídiques.
Les cadenes polipeptídiques de les proteïnes no són únicament polímers al atzar, sinó que cadascuna té una específica composició química, pes molecular, seqüència ordenada dels aminoàcids i una forma tridimensional
4. Conformació de les proteïnes.
En condicions fisiològiques, les cadenes polipeptídiques es pleguen espontàniament, tot adoptant una forma tridimensional característica, l'anomenada forma nativa. Això és degut a què els diferents grups R o cadenes laterals dels aminoàcids s'associen entre ells i amb l'aigua per formar diferents tipus d'enllaços. Un dels factors que governen el plegament de les proteïnes és la distribució de les cadenes laterals dels aminoàcids polars i apolars. Aquests últims procuren agrupar-se a l'interior de la molècula a fi d'evitar el contacte amb el medi aquós. Les cadenes laterals polars es disposen a l'exterior de la molècula on poden interacionar amb les molècules d'aigua o amb altres grups polars.
La conformació és importantíssima per al funcionament de la proteìna (ex: enzims). La conformació d'una proteïna ve donada per la seua seqüència d'aminoàcids.
Hi trobem dos tipus de conformació:* Proteïnes fibroses: constituïdes per cadenes polipeptídiques ordenades al llarg d'un eix, tot formant fibres o làmines; es tracta de materials resistents, insolubles, amb funcions estructurals: col·lagen, ceratina.
* Proteïnes globulars; constituïdes per cadenes polipeptídiques força plegades que adopten formes esfèriques o globulars compactes; són solubles en aigua i desenvolupen funcions dinàmiques: miosina, enzims , etc.
Estructura nativa d'una proteïna globular
5. Desnaturalització de les proteïnes.Les proteïnes únicament tenen funció biològica dintre d'uns límits de temperatura i pH. Si aquestos s'ultrapassen, la proteïna perd la seua activitat en perdre la seua estructura tridimensional característica (forma nativa). Aquest procés es diu desnaturalització. L'efecte més visible de la desnaturalització és el descens de la solubilitat de la molècula, per la qual cosa, la proteïna desnaturalitzada precipita i esdevé insoluble. Un exemple molt conegut d'aquest fenomen és el li passa a un ou en calfar-se (perd la seua estructura globular, soluble, i passa a adoptar una forma fibrosa i insoluble). De vegades aquest procés pot ser reversible (renaturalització) si varien novament les condicions del medi. Al cas de ou bollit, és clar que no.
La desnaturalització radica en el trencament dels enllaços dèbils el que provoca la desestabilització de la estructura tridimensional de la proteïna. Els enllaços peptídics , per contra, romanen inalterats.
6. Importància biològica de les proteïnes
Les proteïnes constitueixen més de la meitat del pes sec de la cèl·lula i desenvolupen una gran varietat de funcions biològiques diferents.
1- Components estructurals (funció plàstica).
A nivell cel·lular podem destacar les proteïnes de les membranes, les quals realitzen funcions de transport de substàncies entre l'exterior i l'interior cel·lular; Els ribosomes estan constituïts per nombroses proteïnes (juntament amb ARN).
A nivell orgànic ens trobem amb altres proteïnes estructurals importants: El col·lagen i l'elastina són els components de les fibres de la substància intercel·lular del teixit conjuntiu; la ceratina forma estructures epidèrmiques com les ungles, pèls, plomes, banyes, etc.
2-Funció de reserva
Tot i que les proteïnes no són, generalment utilitzades com a fonts energètiques, n'hi ha algunes com l'albúmina de la clara d'ou o la caseïna de la llet, que són un magatzem d'aminoàcids a punt de ser utilitzats com a elements nutritius i com unitats estructurals per l'embrió en el seu desenvolupament.
3- Funció de transport
A banda de les proteïnes transportadores de membrana, altres proteïnes extracel·lulars contribueixen al transport de diferents substàncies a través de l'organisme: hemoglobina a la sang dels vertebrats; els citocroms transporten electrons a la cadena respiratòria; les lipoproteïnes transporten el colesterol, els triacilglicèrids i altres lípids per la sang.
4- Funció defensiva
Trombina i fibrinogen participen al procés de coagulació de la sang; les immunoglobulines de la sang es comporten com a anticossos davant els possibles antígens (molècules alienes a nostre organisme) que puguen penetrar-hi.
5- Funció hormonal
Les hormones són molècules orgàniques sintetitzades en glàndules de secrecció interna i que tenen una important funció reguladora de les funcions orgàniques dels éssers pluricel·lulars. Algunes d'aquestes hormones són de natura proteica com la insulina i el glucagó que regulen el metabolisme dels glúcids.
6-Funció homeostàtica
Les proteïnes intracel·lulars i del medi intern intervenen en el manteniment de l'equilibri osmòtic i actuen, juntament amb altres sistemes amortidors o tampons, per mantenir constant el valor del pH.
7- Funció contràctil
El moviment i la locomoció dels organismes unicel·lulars i pluricel·lulars depenen de proteìnes contràctils: La dineïna permet el moviment de cilis i flagels; l'actina i la miosina formen les miofibril·les responsables de la contracció muscular
8- Funció enzimàtica
Potser és la funció més important de totes les que fan les proteïnes. Hi actuen com a biocatalitzadors de les reaccions metabòliques. A continuació parlarem sobre els enzims i els biocatalitzadors7- Concepte de biocatalitzador. Tipus
Als éssers vius tenen lloc contínuament nombroses reaccions químiques d'una forma ràpida i ordenada. Els enzims, vitamines i les hormones, juntament amb alguns oligoelements actuen com a (bio)catalitzadors d'aquestes reaccions de les cèl·lules, tot augmentant-hi considerablement la velocitat de reacció i permetent que aquestes es desenvolupen sota unes condicions ambientals suaus, compatibles amb els processos vitals. (temperatura i acidesa)
Els enzims són molècules proteiques globulars especialitzades en la catàlisi i regulació de les reaccions biològiques
Propietats dels enzims
La característica més destacada dels enzims és la seua elevada especificitat. Aquesta propietat és deguda a un acoblament perfecte entre les molècules de l'enzim i el substrat sobre el qual actua.
* Gran poder catalític. Els enzims intervenen en les reaccions químiques en concentracions molt baixes , tot i que provoquen grans transformacions; així, per exemple, una molècula de catalasa dissocia fins a un milió de molècules de H2O2 per segon.
* No modifiquen l'equilibri de la reacció i es recuperen intactes quan aquesta finalitza. No afecten el resultat de la reacció ; únicament l'acceleren.
Mecanisme d'acció enzimàtica
Com a regla general, els enzims són altament específics per a les reaccions que catalitzen , és a dir , cada enzim té a la seua superfície una zona activa (centre actiu o catalític) a la qual s'adapta perfectament la molècula de substrat que té una geometria complementària a la configuració espacial del centre actiu. Per això , la unió de l'enzim amb el substrat es diu que segueix el model clau-pany: cada enzim només es pot unir (" obrir-se ") amb el seu corresponent substrat ( "clau " )
En qualsevol reacció química catalitzada , l'enzim i el substrat formen , primerament el complex enzim-substrat , molècula transitòria , que després de l'acció enzimàtica origina el producte i l'enzim que resta sense alterar
